Las inmunoglobulinas (Ig) o anticuerpos son glucoproteínas producidas por las células plasmáticas para proteger al cuerpo humano frente a organismos y agentes invasores. Las moléculas de inmunoglobulina humana constan de una o más unidades básicas formadas por dos cadenas pesadas (H) idénticas y dos cadenas ligeras (L) idénticas. Cada una de las cuatro cadenas tiene un dominio variable (cadena L) o bien tres o cuatro (cadena H) dominios constantes. La diversidad en los dominios variables se genera por recombinación somática y mutación de los genes de las inmunoglobulinas. Las células plasmáticas individuales o las células expandidas clónicamente están comprometidas en la síntesis de una sola secuencia de dominio variable para las cadenas H y L. Los dominios variables contienen las regiones de unión al antígeno y los dominios constantes de las cadenas pesadas contienen sitios para la
activación del complemento y la unión al receptor. La escisión de las inmunoglobulinas con pepsina o papaína puede producir fragmentos de unión a antígeno (Fab) y fragmentos de región constante (Fc). La porción Fab reconoce antígenos en solución (p. ej., toxinas) y antígenos asociados a microorganismos (p. ej., bacterias, virus). La porción Fc interactúa con las células del sistema inmunitario y los factores del complemento. La unión al antígeno inicia la neutralización directa de las toxinas, la sensibilización de las células inmunocompetentes, la reducción de la infectividad vírica o el desarrollo de una reacción inflamatoria. Las variaciones en la región Fc dan lugar a las clases y subclases en las que se agrupan las inmunoglobulinas: IgM, IgG (cuatro subclases), IgA (dos subclases), IgD e IgE, respectivamente. Las concentraciones séricas de todas las inmunoglobulinas aumentan en la respuesta normal a cualquier infección.

La inmunoglobulina A (IgA) tiene un peso molecular de 160 kDa y suele representar entre el 10 y el 15 % del total de inmunoglobulinas circulantes. La IgA existe en formas monoméricas, diméricas y poliméricas. En LCR y sangre predomina la forma monomérica. En las secreciones corporales, como la saliva, el sudor, las mucosas, la leche y el calostro, la IgA se encuentra predominantemente en forma dimérica. La IgA es un componente importante de la inmunidad de las mucosas; en el calostro y la leche puede contribuir a la protección de los neonatos frente a infecciones intestinales, mientras que la función exacta de la IgA en suero no está clara. Debido a que la síntesis de la IgA se inicia tardíamente, su concentración en el suero de niños es menor que en el de los adultos. Los aumentos de las inmunoglobulinas policlonales (incluida la IgA) son la respuesta normal a las infecciones. La IgA está aumentada en infecciones cutáneas, intestinales, respiratorias y renales. Los aumentos de IgA también pueden estar asociados con enfermedades inflamatorias crónicas, como la cirrosis, la artritis reumatoide, el lupus eritematoso sistémico y el síndrome de Wiscott‑Aldrich. La IgA monoclonal aumenta en enfermedades en las que existe una proliferación neoplásica de células B secretoras, como el mieloma múltiple. Los niveles disminuidos de IgA pueden deberse a una síntesis reducida, una pérdida aumentada, un hipercatabolismo o una combinación de causas. Las deficiencias de IgA aparecen en síndromes de inmunodeficiencia congénita y adquirida, deficiencias hereditarias y neoplasias hematológicas. Se sabe que las así denominadas paraproteínas secretadas en gammapatías monoclonales (inmunoglobulinemia monoclonal) pueden diferir de las respectivas inmunoglobulinas de origen policlonal en la composición y tamaño de sus aminoácidos. Esto puede perjudicar la fijación del anticuerpo y dificultar de esta manera una determinación cuantitativa exacta.