Las inmunoglobulinas (Ig) o anticuerpos son glucoproteínas producidas por las células plasmáticas para proteger al cuerpo humano frente a organismos y agentes invasores. Las moléculas de inmunoglobulina humana constan de una o más unidades básicas formadas por dos cadenas pesadas (H) idénticas y dos cadenas ligeras (L) idénticas. Cada una de las cuatro cadenas tiene un dominio variable (cadena L) o bien tres o cuatro (cadena H) dominios constantes. La diversidad en los dominios variables se genera por recombinación somática y mutación de los genes de las inmunoglobulinas. Las células plasmáticas individuales o las células expandidas clónicamente están comprometidas en la síntesis de una sola secuencia de dominio variable para las cadenas H y L. Los dominios variables contienen las regiones de unión al antígeno y los dominios constantes de las cadenas pesadas contienen sitios para la
activación del complemento y la unión al receptor. La escisión de las inmunoglobulinas con pepsina o papaína puede producir fragmentos de unión a antígeno (Fab) y fragmentos de región constante (Fc). La porción Fab reconoce antígenos en solución (p. ej., toxinas) y antígenos asociados a microorganismos (p. ej., bacterias, virus). La porción Fc interactúa con las células del sistema inmunitario y los factores del complemento. La unión al antígeno inicia la neutralización directa de las toxinas, la sensibilización de las células inmunocompetentes, la reducción de la infectividad vírica o el desarrollo de una reacción inflamatoria. Las variaciones en la región Fc dan lugar a las clases y subclases en las que se agrupan las inmunoglobulinas: IgM, IgG (cuatro subclases), IgA (dos subclases), IgD e IgE, respectivamente. Las concentraciones séricas de todas las inmunoglobulinas aumentan en la respuesta normal a cualquier infección.

El peso molecular de las IgG es de aproximadamente 150 kDa, incluido un N‑oligosacárido enlazado en cada cadena pesada. Las IgG constituyen del 70 al 75 % del total de inmunoglobulinas en plasma; sus tareas principales son la defensa contra los microorganismos, la neutralización directa de las toxinas y la inducción de la fijación del complemento. IgG es la única inmunoglobulina capaz de atravesar la barrera placentaria y asegurar una protección inmunitaria pasiva al feto y al recién nacido. La IgG materna de origen pasivo es la fuente de prácticamente todas las subclases de IgG detectadas en el feto y en el neonato. A los 2 meses de edad, la IgG sintetizada por el neonato y la derivada de la madre son aproximadamente iguales. Entre los 10 y los 12 meses de edad, la IgG procede casi en su totalidad de la síntesis del lactante y, al año de edad, la concentración total de IgG es aproximadamente el 60 % de la de los adultos. La respuesta normal a las infecciones es un aumento de las inmunoglobulinas policlonales (incluida la IgG) en suero/plasma. Los aumentos de IgG también pueden estar asociados con enfermedades inflamatorias crónicas, como el lupus eritematoso sistémico, la fibrosis quística, la cirrosis y la hepatitis autoinmune. La IgG monoclonal aumenta en enfermedades en las que existe proliferación neoplásica de células B secretoras, como el mieloma múltiple. Los niveles disminuidos de IgG pueden deberse a una síntesis reducida, a una mayor pérdida, a un hipercatabolismo o a una combinación de causas. Las deficiencias de IgG aparecen en síndromes de inmunodeficiencia congénita y adquirida, deficiencias hereditarias y neoplasias hematológicas. Se sabe que las así denominadas paraproteínas secretadas en gammapatías monoclonales (inmunoglobulinemia monoclonal) pueden diferir de las respectivas inmunoglobulinas de origen policlonal en la composición y tamaño de sus aminoácidos. Esto puede perjudicar la fijación del anticuerpo y dificultar de esta manera una determinación cuantitativa exacta.