Las inmunoglobulinas (Ig) o anticuerpos son glucoproteínas producidas por las células plasmáticas para proteger al cuerpo humano frente a organismos y agentes invasores. Las moléculas de inmunoglobulina humana constan de una o más unidades básicas formadas por dos cadenas pesadas (H) idénticas y dos cadenas ligeras (L) idénticas. Cada una de las cuatro cadenas tiene un dominio variable (cadena L) o bien tres o cuatro (cadena H) dominios constantes. La diversidad en los dominios variables se genera por recombinación somática y mutación de los genes de las inmunoglobulinas. Las células plasmáticas individuales o las células expandidas clónicamente están comprometidas en la síntesis de una sola secuencia de dominio variable para las cadenas H y L. Los dominios variables contienen las regiones de unión al antígeno y los dominios constantes de las cadenas pesadas contienen sitios para la
activación del complemento y la unión al receptor. La escisión de las inmunoglobulinas con pepsina o papaína puede producir fragmentos de unión a antígeno (Fab) y fragmentos de región constante (Fc). La porción Fab reconoce antígenos en solución (p. ej., toxinas) y antígenos asociados a microorganismos (p. ej., bacterias, virus). La porción Fc interactúa con las células del sistema inmunitario y los factores del complemento. La unión al antígeno inicia la neutralización directa de las toxinas, la sensibilización de las células inmunocompetentes, la reducción de la infectividad vírica o el desarrollo de una reacción inflamatoria. Las variaciones en la región Fc dan lugar a las clases y subclases en las que se agrupan las inmunoglobulinas: IgM, IgG (cuatro subclases), IgA (dos subclases), IgD e IgE, respectivamente. Las concentraciones séricas de todas las inmunoglobulinas aumentan en la respuesta normal a cualquier infección.

La inmunoglobulina M (IgM) es una inmunoglobulina de alto peso molecular (970 kDa) y suele representar del 5 al 10 % del total de inmunoglobulinas circulantes. Como molécula receptora de membrana, es monomérica, pero la mayor parte de la IgM sérica es un pentámero que contiene cinco monómeros unidos por enlaces disulfuro. En el caso de una infección, las IgM son los primeros anticuerpos específicos que aparecen en suero. Debido a que la síntesis de la IgM se inicia tardíamente, su concentración en el suero de niños es inferior a la de los adultos. En suero, los niveles elevados de IgM policlonal se encuentran en infecciones víricas, bacterianas y parasitarias, en enfermedades hepáticas (p. ej. cirrosis biliar primaria), en trastornos inmunológicos poco frecuentes, como los síndromes de hiper-IgM (HIGM), pero también en enfermedades autoinmunitarias. Los niveles elevados de IgM monoclonal también se encuentran en los trastornos linfoproliferativos de células B (LPD). Los niveles reducidos de IgM pueden deberse a una síntesis reducida, una pérdida aumentada, un hipercatabolismo o una combinación de causas. Las deficiencias de IgM se producen en síndromes de inmunodeficiencia congénita y adquirida, deficiencias hereditarias y neoplasias hematológicas.