La mioglobina (Mb) es una hemoproteína citosólica con un peso molecular de 17,8 kDa y es un miembro de la familia de la globina, junto con la hemoglobina (Hb), la neuroglobina (Ngb) y la citoglobina (Cygb). Estas proteínas que almacenan oxígeno (O2) se encuentran en casi todos los vertebrados y se caracterizan por el típico «pliegue de la globina», que consta de una serie de ocho α-hélices y un grupo hemo. Al igual que la hemoglobina, la mioglobina es una proteína citoplasmática que enlaza el oxígeno en un grupo hemo. Alberga solo un grupo hemo, mientras que la hemoglobina alberga cuatro. Aunque su grupo hemo es idéntico a los de la Hb, la Mb tiene una mayor afinidad por el oxígeno que la hemoglobina. Esta diferencia está relacionada con su rol diferente: mientras que la hemoglobina transporta oxígeno, la mioglobina tiene como función almacenar oxígeno.
La mioglobina es un marcador sensible de lesión muscular, lo que la convierte en un posible marcador ante un ataque cardíaco en pacientes con dolor torácico. Se han detectado concentraciones séricas de mioglobina por encima del rango normal apenas una hora después de un infarto de miocardio, con un pico de actividad en el rango de entre 4 y 12 horas. Además, se ha sugerido que la mioglobina sérica refleja el curso inicial de necrosis miocárdica; esto se justificó por la relación temporal entre la liberación de mioglobina y los cambios electrocardiográficos en un infarto. La mioglobina es liberada desde el tejido muscular dañado (rabdomiólisis), que tiene muy altas concentraciones de mioglobina. La mioglobina liberada es filtrada por los riñones, pero es tóxica para el epitelio tubular renal y, por lo tanto, pueden causar lesión renal aguda. No es la mioglobina en sí que es tóxica (es una protoxina) sino la porción de ferrihemato que está disociado de la mioglobina en ambientes ácidos (por ejemplo, la orina ácida, los lisosomas).